摘要:
为探究脯氨酸(Proline,Pro)、谷氨酸(Glutamic Acid,Glu)二肽与鲜味受体分子相互作用,该研究合成了12个Pro、Glu二肽,以感官评价为基础,利用同源建模、分子对接技术研究Pro、Glu二肽与味觉受体第一家族亚型1(Taste Receptor Type 1 Member 1,T1R1)、味觉受体第一家族亚型3(Taste Receptor Type 1 Member 3,T1R3)和钙敏感受体(Calcium Sensitive Receptor,CaSR)的构效关系。结果表明:除脯氨酸-丝氨酸(Proline-serine,Pro-Ser)、缬氨酸-脯氨酸(Valine-proline,Val-Pro)和亮氨酸-谷氨酸(Leucine-glutamic Acid,Leu-Glu)不呈鲜,其余二肽的呈鲜阈值均低于谷氨酸钠阈值(0.3 mg/mL),其中γ-谷氨酸-蛋氨酸(γ-Glutamic Acid-methionine,γ-Glu-Met)和甘氨酸-谷氨酸(Glycine-glutamic Acid,Gly-Glu)的呈鲜阈值最低,为0.07 mg/mL。二肽与T1R1的关键结合位点为Asp147、Thr149、Ser172和Arg277,T1R1是Glu二肽呈鲜的重要受体;与T1R3的关键结合位点为Glu45、Ser147、Val277和His278,Ser147是N-γ-Glu二肽与T1R3受体的关键结合位点;与CaSR的关键结合位点为Leu173、Asn176、Gln179、Arg220、Ser244和Asp275,Glu二肽比Pro二肽更易与CaSR受体结合。二肽与受体主要通过氢键与疏水相互作用结合,呈味较强的二肽在对接时多嵌于受体结合口袋深处;呈味较弱的二肽有的位于结合口袋较浅的位置,有的其疏水区或亲水区暴露于受体表面。该研究有助于阐明鲜味肽与鲜味受体相互作用机制,为深入研究鲜味肽呈鲜机理奠定基础。